Maltasine značilnosti, sinteza in funkcije

The malta, znan tudi kot α-glukozidaza, kislinski maltaza, glukoza-invertaza, glukozidosukraz, lizosomska α-glukozidaza ali maltaza-glukoamilaza, je encim, odgovoren za hidrolizo maltoze v črevesnih epitelijskih celicah med končnimi koraki razgradnje škroba.

Spada v razred hidrolaz, natančneje v podrazred glikozidaz, ki so sposobne prekiniti α-glukozidne vezi med glukoznimi ostanki (EC 3.2.1.20). Ta skupina združuje različne encime, katerih specifičnost je usmerjena v ekso-hidrolizo terminalnih glikozidov, povezanih z vezmi α-1,4..

Nekatere maltaze lahko hidrolizirajo polisaharide, vendar z veliko manjšo hitrostjo. Na splošno se po delovanju maltaze sproščajo ostanki α-D-glukoze, vendar lahko encimi istega podrazreda hidrolizirajo β-glukane in tako sprostijo ostanke β-D-glukoze..

Obstoj sladnih encimov je bil najprej dokazan leta 1880 in zdaj je znano, da ni prisoten samo pri sesalcih, ampak tudi v mikroorganizmih, kot so kvas in bakterije, kot tudi v mnogih višjih rastlinah in žitih..

Primer pomena aktivnosti teh encimov je povezan z mikroorganizmom Saccharomyces cerevisiae, ki je odgovoren za proizvodnjo piva in kruha, ki lahko razgradi maltozo in maltotriozo zaradi dejstva, da ima encime maltaze, katerih produkti se presnavljajo v izdelke. fermentacijske značilnosti tega organizma.

Indeks

• 1 Značilnosti
  • 1.1 Pri sesalcih
  • 1.2 V kvasu
  • 1.3 Pri rastlinah
• 2 Povzetek
  • 2.1 Pri sesalcih
  • 2.2 V kvasu
  • 2.3 Pri bakterijah
• 3 Funkcije
• 4 Reference

Funkcije

Pri sesalcih

Maltaza je amfipatska beljakovina, povezana z membrano celic črevesja. Znan je tudi izozim, znan kot kislinski maltaza, ki se nahaja v lizosomih in je sposoben hidrolizirati različne vrste glikozidnih vezi v različnih substratih, ne le maltoznih in α-1,4 vezi. Oba encima imata veliko strukturnih značilnosti.

Lizosomski encim ima približno 952 aminokislin in je obdelan po translaciji z glikozilacijo in odstranitvijo peptidov na N- in C-terminalnih koncih..

Študije, izvedene z encimom iz črevesja podgan in prašičev, kažejo, da je pri teh živalih encim sestavljen iz dveh podenot, ki se med seboj razlikujeta glede na nekatere fizikalne lastnosti. Ti dve podenoti nastanejo iz istega polipeptidnega prekurzorja, ki se reže proteolitično.

Za razliko od prašičev in podgan, encim pri ljudeh nima dveh podenot, ampak je en sam, z visoko molekulsko maso in visoko glikozilirano (z N- in O-glikozilacijo)..

V kvasu

Kvasna maltaza, ki jo kodira gen MAL62, tehta 68 kDa in je citoplazemski protein, ki obstaja kot monomer in hidrolizira širok spekter α-glukozidov.

V kvasovkah je pet izoencimov, kodiranih v telomernih conah petih različnih kromosomov. Vsak kodirni lok MAL gena obsega tudi genski kompleks vseh genov, ki sodelujejo pri presnovi maltoze, vključno s permeaznimi in regulatornimi proteini, kot da bi bil operon..

V rastlinah

Dokazano je bilo, da je encim, prisoten v rastlinah, občutljiv na temperaturo nad 50 ° C in da se maltaza pojavlja v velikih količinah v kalilnih in neogljičenih žitih..

Poleg tega je pri razgradnji škroba ta encim specifičen za maltozo, saj ne deluje na druge oligosaharide, ampak se vedno konča z nastajanjem glukoze..

Sinteza

Pri sesalcih

Črevesna maltaza ljudi je sintetizirana kot ena polipeptidna veriga. Ogljikovi hidrati, bogati z manoznimi ostanki, dodamo ko-transdukcijo z glikozilacijo, ki naj bi zaščitila zaporedje proteolitične razgradnje.

Študije o biogenezi tega encima dokazujejo, da je sestavljena kot molekula z visoko molekulsko maso v stanju, "vezanega na membrano" endoplazmatskega retikuluma, in da se kasneje obdela s pankreasnimi encimi in "ponovno glikozilira" v Kompleks Golgi.

V kvasu

V kvasovkah je pet izoencimov, kodiranih v telomernih conah petih različnih kromosomov. Vsak kodirni lok MAL-a obsega tudi genski kompleks vseh genov, vključenih v presnovo maltoze, vključno s permeaznimi in regulatornimi proteini.

V bakterijah

Sistem za presnovo maltoze v bakterijah, kot je E. coli, je zelo podoben sistemu laktoze, zlasti v genetski organizaciji operona, ki je odgovoren za sintezo regulatornih proteinov, transporterjev in encimske aktivnosti na substratu (maltaze). ).

Funkcije

V večini organizmov, pri katerih je bila odkrita prisotnost encimov, kot je maltaza, ima ta encim enako vlogo: razgradnja disaharidov, kot je maltoza, da se pridobijo topni ogljikovodiki, ki se lažje presnavljajo.

V črevesju sesalcev ima maltaza ključno vlogo v končnih stopnjah razgradnje škroba. Pomanjkljivosti tega encima se običajno pojavijo pri patologijah, kot je glikogenoza tipa II, ki je povezan s shranjevanjem glikogena..

V bakterijah in kvasovkah reakcije, ki jih katalizirajo tovrstni encimi, predstavljajo pomemben vir energije v obliki glukoze, ki vstopa v glikolitično pot, s fermentacijo ali nefermentacijo..

Pri rastlinah maltaza v povezavi z amilazami sodeluje pri razgradnji endosperma v semenih, ki so "mirujoča", in ki jih aktivirajo gibereline, hormoni, ki uravnavajo rast rastlin, kot predpogoj za kalitev..

Poleg tega mnoge rastline, ki čez dan proizvajajo prehodni škrob, imajo posebne maltaze, ki prispevajo k razgradnji intermediatov njihove presnove ponoči, in ugotovljeno je bilo, da so kloroplasti glavna shranjevalna območja maltoze v teh organizmih..

Reference

1. Auricchio, F., Bruni, C. B., in Sica, V. (1968). Nadaljnje čiščenje in karakterizacija kisline a-glukozidaze. Biochemical Journal, 108,161-167.
2. Danielsen, E.M., Sjostrom, H., in Noren, O. (1983). Biosinteza črevesnih mikrovilarnih beljakovin. Biochemical Journal, 210, 389-393.
3. Davis, W.A. (1916). III. Porazdelitev maltaze v rastlinah. Funkcija maltaze pri razgradnji škroba in njen vpliv na amiloklastično aktivnost rastlinskih materialov. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy. Portal za bioinformatiko. (n.d.). Vzpostavljeno iz enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Dnevna dolžina in cirkadijski učinek na degradacijo škroba in presnovo maltoze. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
6. Naims, H.Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Struktura, biosinteza in glikozilacija malega črevesa pri človeku. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Nadzor sinteze maltaze v kvasu. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
8. Odbor za nomenklaturo Mednarodne zveze za biokemijo in molekularno biologijo (NC-IUBMB). (2019). Vzpostavljeno iz qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glikogenoza tipa II (pomanjkanje kislih maltaz). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Študije mirovanja semena Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., in Danielsen, M. (1982). Amfifilna prašičja intestinalna mikrovilusna maltaza / glukoamilazna struktura in specifičnost. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.