Hidrofobne interakcije v kakšni so, biološki pomen in primeri



The Hidrofobne interakcije (HI) to so sile, ki ohranjajo kohezijo med nepolarnimi spojinami, potopljenimi v raztopino ali polarno topilo. Za razliko od drugih nekovalentnih interakcij, kot so vodikove vezi, ionske interakcije ali van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije niso odvisne od intrinzičnih lastnosti raztopin, temveč od topil.

Zelo nazoren primer teh interakcij je lahko ločevanje faz, ki se pojavi pri poskusu mešanja vode z oljem. V tem primeru molekule olja "medsebojno delujejo" zaradi naročanja vodnih molekul okoli njih.

Pojem teh interakcij obstaja že pred štiridesetimi leti. Izraz "hidrofobna povezava" pa je Kauzmann skoval leta 1959, medtem ko je preučil najpomembnejše dejavnike pri stabilizaciji tridimenzionalne strukture nekaterih beljakovin.

HI so najpomembnejše nespecifične interakcije, ki se dogajajo v bioloških sistemih. Prav tako imajo pomembno vlogo v najrazličnejših inženirskih aplikacijah ter kemični in farmacevtski industriji, ki jo poznamo danes.

Indeks

  • 1 Kaj so hidrofobne interakcije??
  • 2 Biološki pomen
  • 3 Primeri hidrofobnih interakcij
    • 3.1 Membrane
    • 3.2 Beljakovine
    • 3.3 Detergenti
  • 4 Reference

Kakšne so hidrofobne interakcije??

Fizični vzrok za HI temelji na nezmožnosti apolarnih snovi, da tvorijo vodikove vezi z vodnimi molekulami v raztopini.

Znane so kot "nespecifične interakcije", ker niso povezane z afiniteto med molekulami topljenca, temveč s težnjo vodnih molekul, da ohranijo lastne interakcije prek vodikovih vezi..

Pri stiku z vodo se nepolarne ali hidrofobne molekule spontano agregirajo, da bi dosegle največjo stabilnost z zmanjšanjem površine stika z vodo..

Ta učinek bi lahko zamenjali z močno privlačnostjo, vendar je to le posledica nepolarnega značaja snovi glede na topilo..

Pojasnjena s termodinamičnega vidika, se ta spontana združenja pojavljajo v iskanju energetsko ugodnega stanja, kjer je najmanjša variacija proste energije (ΔG)..

Glede na to, da je ΔG = ΔH - TΔS, je energetsko najbolj ugodno stanje tisto, kjer je entropija (ΔS) večja, to je tam, kjer je manj vodnih molekul, katerih rotacijska in translacijska svoboda je zmanjšana s kontaktom. z nepolarnim topilom.

Ko so nepolarne molekule povezane med seboj, prisiljene z vodnimi molekulami, se doseže ugodnejše stanje, kot če bi te molekule ostale ločene, vsaka je bila obdana z "kletko" različnih molekul vode..

Biološki pomen

HI imajo velik pomen, saj se pojavljajo v različnih biokemičnih procesih.

Med temi procesi so konformacijske spremembe v beljakovinah, vezava substratov na encime, povezava podenot encimskih kompleksov, agregacija in tvorba bioloških membran, stabilizacija beljakovin v vodnih raztopinah in drugih..

V kvantitativnem smislu so različni avtorji dobili nalogo, da določijo pomen HI v stabilnosti strukture velikih količin beljakovin, pri čemer sklepajo, da te interakcije prispevajo več kot 50%.

Mnogi membranski proteini (integralni in periferni) so povezani z lipidnimi dvosloji, zahvaljujoč HI, ko imajo omenjene beljakovine v svojih strukturah domene s hidrofobnim značajem. Poleg tega je stabilnost terciarne strukture mnogih topnih proteinov odvisna od HI.

Nekatere tehnike v študiji celične biologije izkoriščajo lastnost nekaterih ionskih detergentov, da tvorijo micele, ki so "hemisferične" strukture amfifilnih spojin, katerih nepolarne regije so povezane s HI..

Micelles se uporablja tudi v farmacevtskih študijah, ki vključujejo dovajanje maščob topnih zdravil in je njihova tvorba bistvena tudi za absorpcijo kompleksnih vitaminov in lipidov v človeškem telesu..

Primeri hidrofobnih interakcij

Membrane

Odličen primer HI je tvorba celičnih membran. Takšne strukture so sestavljene iz dvosloja fosfolipidov. Njegovo organizacijo dajejo HI, ki se pojavljajo med apolarnimi repi v "odbijanju" z okoliškim vodnim okoljem.

Beljakovine

HI imajo velik vpliv na zlaganje globularnih proteinov, katerih biološko aktivna oblika je pridobljena po vzpostavitvi posebne prostorske konfiguracije, ki jo ureja prisotnost nekaterih aminokislinskih ostankov v strukturi..

  • Primer apomioglobina

Apomyoglobin (mioglobin brez heme skupine) je majhen alfa-spiralni protein, ki je služil kot model za preučevanje procesa zlaganja in pomembnosti HI med apolarnimi ostanki v polipeptidni verigi istega.

V študiji, ki so jo leta 2006 izvedli Dyson in sodelavci, kjer so uporabili mutirane sekvence apomioglobina, je bilo dokazano, da je začetek zložljivih dogodkov odvisen predvsem od HI med aminokislinami z nepolarnimi skupinami alfa-spiral..

Tako majhne spremembe v aminokislinskem zaporedju pomenijo pomembne spremembe v terciarni strukturi, kar ima za posledico deformirane in neaktivne beljakovine..

Detergenti

Še en jasen primer HI je način delovanja komercialnih detergentov, ki jih vsak dan uporabljamo za domače namene.

Detergenti so amfipatske molekule (s polarno in apolarno regijo). Lahko "emulgirajo" maščobe, ker imajo sposobnost tvoriti vodikove vezi z vodnimi molekulami in imajo hidrofobne interakcije z lipidi, prisotnimi v maščobah..

Ko pridejo v stik z maščobami v vodni raztopini, se molekule detergenta med seboj povezujejo tako, da se apolarni repi soočijo med seboj, obdajajo lipidne molekule in izpostavijo polarne regije, ki vstopajo v površino micele, na površino micele. stik z vodo.

Reference

  1. Chandler, D. (2005). Vmesniki in gonilna sila hidrofobnega sestava. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J.N., & Zeng, H. (2018). Modulacija hidrofobne interakcije s sredinsko nanostrukturno strukturo in kemijo, ki ni monotonično s hidrofobnostjo. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Vloga hidrofobnih interakcij pri iniciaciji in razmnoževanju prekrivanja beljakovin. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. in Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. izd.). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Strukturna biologija membran: z biokemičnimi in biofizičnimi temelji. Cambridge University Press. Vzpostavljeno iz www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., & Israelachvili, J. (2006). Nedavni napredek pri razumevanju hidrofobnih interakcij. Zbornik Nacionalne akademije znanosti, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Omega izdaje (5. izd.).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem., Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., in Engberts, J. B. F. N. (2003). Hidrofobne interakcije in kemijska reaktivnost. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. in Grimsley, GR ( 2011). Prispevek hidrofobnih interakcij k stabilnosti beljakovin. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Pravi razlog, zakaj se olje in voda ne mešata. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.