Struktura, funkcije in evolucijska perspektiva integrinov



Initrini so transmembranski proteini, odgovorni za posredovanje adhezije med celicami. Ti proteini imajo del, ki sega v okolje zunaj celice in se lahko veže na druge proteine ​​v zunajceličnem matriksu. Drugi se lahko vežejo na druge sosednje celice, na bakterijske polisaharide ali na določene virusne proteine.

Vse te interakcije, pri katerih sodelujejo integrini, ustvarjajo stabilnost v smislu različnih celičnih stikov, tvorbe zunajceličnega matriksa, tvorbe agregatov trombocitov, vzpostavitve celičnih stikov v imunskem sistemu, med drugimi dogodki biološkega pomena.

Integrini so bili najdeni v različnih organizmih, kot so sesalci, ptice, ribe in nekateri preprosti evkarionti, kot so spužve, ogorčice in sadna muha..

Indeks

  • 1 Struktura
    • 1.1 Strukturne splošnosti integrinov
    • 1.2 Značilnosti podenot
    • 1.3 Kovalentna zveza med podenotami
  • 2 Funkcije
  • 3 Evolucijska perspektiva
  • 4 Reference

Struktura

Strukturne splošnosti integrinov

Integrini so glikoproteini. Beljakovine so makromolekule, ki jih tvorijo dolge verige aminokislin, ki imajo v organizmih najrazličnejše funkcije. Izraz "gliko" se nanaša na prisotnost ogljikovih hidratov (imenovanih tudi ogljikovi hidrati) v verigi aminokislin.

Ta glikoprotein je transmembran, kar pomeni, da prečka plazemsko membrano celice. V integrinu lahko ločimo tri domene: zunajcelično domeno, ki omogoča združitev z drugimi strukturami, domeno, ki prečka celično membrano, in zadnjo, ki se nahaja znotraj celice in se povezuje s citoskeletom..

Izvencelični del

Ena od najpomembnejših lastnosti integrinov je, da ima del, ki daje zunaj celice, globusno obliko. Ti imajo vrsto lokacij, ki omogočajo prepoznavanje molekul, ki se nahajajo v matriki. Te sekvence sestavljajo aminokisline arginin, glicin in aspartat.

Ta del, ki sodeluje v spojnici, ima dolžino okoli 60 aminokislinskih ostankov

Transmembranski del

Zaporedje proteina, ki prehaja skozi celično membrano, je označeno s strukturo alfa helix tipa. Nato v citoplazmo celice potopimo dve verigi.

Citoplazmatski del

Že v citoplazmi celice se lahko pridružite drugim strukturam, bodisi različnim beljakovinam, bodisi citoskeletu, kot je talin, aktin, med drugim.

"Rep", ki prebiva v citoplazmi, ima povprečno dolžino 75 aminokislinskih ostankov (čeprav obstajajo izjeme z več kot 1000 v tej regiji)..

Ta mehanizem omogoča integrinom, da delujejo kot most za izmenjavo informacij, ki je precej dinamična: beljakovine vežejo molekule zunajceličnega matriksa na molekule, ki se nahajajo v notranjosti, ki generirajo vrsto signalov in oddajajo informacije..

Značilnosti podenot

Vsak integrin nastane z nekovalentno povezavo dveh transmembranskih glikoproteinov: podenote α in β. Ker te podenote niso enake, se reče, da je integrin heterodimer (hetero z različnimi in dimer z združitvijo obeh podenot). Verzija α ima dolžino skoraj 800 aminokislin in β s 100 aminokislinami.

Α podenota ima dve verigi, ki sta povezani z disulfidnimi vezmi in ima kroglasto glavo z dvovalentnimi vezavnimi mesti. Na drugi strani je β podenota bogata z ostanki aminokislinskega cisteina in znotrajcelični del lahko posreduje interakcije s serijo veznih proteinov..

Kovalentna povezava med podenotami

Obstaja 18 α verig in 8 β verig. Različne kombinacije med obema podenotama določajo obstoječe integrine z najmanj 24 različnimi dimeri.

Kombinacije je mogoče podati na naslednji način: α z β ali α z več verigami β. B-vezi so odgovorne za določanje, kako specifična bo vezava in ali je del integrina, ki je odgovoren za posredovanje interakcije s ciljno molekulo..

Na ta način določene kombinacije podenot določajo, s katero molekulo se bo povezala. Na primer, integrin, tvorjen z a3 podenoto in β 1, sta specifična za interakcijo s fibronektinom.

Ta integrin je znan kot α3β1 (Da jih poimenujete, preprosto navedite številko podenote kot spodnji indeks). Podobno je integrin α2β1 veže na kolagen.

Funkcije

Integrini so ključni proteini, ki omogočajo interakcijo med celico in okoljem, saj imajo receptorje združevanja z različno komponento zunajceličnega matriksa. Natančneje, vezava poteka med matriksom in citoskeletom.

Zaradi teh lastnosti so integrini odgovorni za uravnavanje oblike, usmerjenosti in gibanja celic.

Poleg tega so integrini sposobni aktivirati različne znotrajcelične poti. Citoplazmatski del integrina lahko sproži signalno verigo.

Ta interakcija vodi do globalnega celičnega odziva, kot se dogaja pri običajnih signalnih receptorjih. Ta pot vodi do sprememb v izražanju genov.

Evolucijska perspektiva

Učinkovita adhezija med celicami za tvorbo tkiv je bila nedvomno ključna značilnost, ki bi morala biti prisotna v evolucijskem razvoju večceličnih organizmov..

Nastanek družine integrinov sega do pojava metazov pred približno 600 milijoni let.

Skupina živali s histološkimi lastnostmi prednikov je porifera, ki se običajno imenuje morske spužve. Pri teh živalih pride do adhezije celic z zunajceličnim matriksom proteoglikana. Receptorji, ki se vežejo na ta matriks, imajo tipičen vezni motiv integrina.

Pravzaprav smo v tej živalski skupini identificirali gene, povezane z določenimi podenotami nekaterih integrin.

V evoluciji je prednik metazovcev pridobil integrin in vezno domeno, ki se je sčasoma ohranila v tej neizmerni živalski skupini..

Strukturno je največja kompleksnost integrinov vidna v skupini vretenčarjev. Obstajajo različni integrini, ki niso prisotni v nevretenčarjih, z novimi domenami. Več kot 24 različnih funkcionalnih integrin je bilo identificiranih pri ljudeh, medtem ko so v sadni muhi Drosophila melanogaster samo 5 jih je.

Reference

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Bistvena celična biologija. Garland Science.
  2. Campbell, I.D., & Humphries, M.J. (2011). Struktura integrina, aktivacija in interakcije. Cold Spring Harbor perspektive v biologiji, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Celica: molekularni pristop. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologija in celična biologija. Elsevier Brazilija.
  5. Koolman, J., in Röhm, K. H. (2005). Biokemija: besedilo in atlas. Ed Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartroza / osteoartritis: biologija, fiziopatologija, klinika in zdravljenje / Biologija, patofiziologija, klinika in zdravljenje. Ed Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., in Simon, S. (2007). Integrini. Biološka genoma, 8(5), 215.