Značilnosti, funkcije in primeri apoenzima



Ena apoenzim Je beljakovinski del encima, zato je znan tudi kot apoprotein. Apoenzim je neaktiven, torej ne more opravljati svoje funkcije opravljanja določene biokemične reakcije in je nepopoln, dokler se ne pridruži drugim molekulam, znanim kot kofaktorji..

Proteinski del (apoenzim) skupaj s kofaktorjem tvori popoln encim (holoenzim). Encimi so beljakovine, ki lahko povečajo hitrost biokemičnih procesov. Nekateri encimi potrebujejo svoje kofaktorje za izvajanje katalize, drugi pa jih ne potrebujejo.

Indeks

  • 1 Glavne značilnosti
    • 1.1 To so proteinske strukture
    • 1.2 So del konjugiranih encimov
    • 1.3 Sprejemajo različne sofaktorje
  • 2 Funkcije apoenzimov
    • 2.1 Ustvarite holoenzime
    • 2.2 Vzrok za katalitično delovanje
  • 3 Primeri
    • 3.1 Ogljikova anhidraza
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Citokrom oksidaza
    • 3.4 Alkoholna dehidrogenaza
    • 3.5 Piruvat kinaza
    • 3.6 Piruvat karboksilaza
    • 3.7 karboksilaza acetil koencima
    • 3.8 Monoamin oksidaza
    • 3.9 Laktat dehidrogenaza
    • 3.10 Katalaza
  • 4 Reference

Glavne značilnosti

To so proteinske strukture

Apoenzimi ustrezajo beljakovinskemu delu encima, ki so molekule, katerih funkcija je, da delujejo kot katalizatorji proti določenim kemičnim reakcijam v telesu..

So del konjugiranih encimov

Encimi, ki ne zahtevajo kofaktorjev, so znani kot preprosti encimi, kot so pepsin, tripsin in ureaza. Nasprotno pa so encimi, ki zahtevajo določen kofaktor, znani kot konjugirani encimi. Sestavljeni so iz dveh glavnih sestavnih delov: kofaktorja, ki je neproteinska struktura; in apoenzim, proteinska struktura.

Kofaktor je lahko organska spojina (npr. Vitamin) ali anorganska spojina (npr. Kovinski ion). Organski kofaktor je lahko koencim ali protetična skupina. Koencim je kofaktor, ki je šibko vezan na encim in se zato lahko zlahka sprosti iz aktivnega mesta encima..

Priznavajo različne sofaktorje

Obstaja veliko kofaktorjev, ki se združujejo z apoenzimi za proizvodnjo holoenzimov. Skupni koencimi so NAD +, FAD, koencim A, vitamin B in vitamin C. Med običajnimi kovinskimi ioni, ki se vežejo z apoenzimi, so med drugim železo, baker, kalcij, cink in magnezij..

Kofaktorji se vežejo tesno ali rahlo z apoenzimom, da pretvorijo apoenzim v holoenzim. Ko je kofaktor odstranjen iz holoenzima, zopet postane apoenzim, ki je neaktiven in nepopoln.

Funkcije apoenzima

Ustvarite holoenzime

Glavna funkcija apoenzimov je povzročiti nastanek holoenzimov: apoenzimi so združeni s kofaktorjem in iz te povezave nastane holoenzim..

Povzroči katalitično delovanje

Kataliza se nanaša na postopek, s katerim je mogoče pospešiti nekatere kemijske reakcije. Zahvaljujoč apoenzimom, so holoenzimi zaključeni in lahko aktivirajo svoje katalitično delovanje.

Primeri

Ogljikova anhidraza

Ogljikova anhidraza je ključni encim v živalskih celicah, rastlinskih celicah in okolju za stabilizacijo koncentracij ogljikovega dioksida..

Brez tega encima bi bila pretvorba ogljikovega dioksida v bikarbonat - in obratno - zelo počasna, zaradi česar bi bilo skoraj nemogoče izvesti vitalne procese, kot je fotosinteza v rastlinah in izdih med dihanjem..

Hemoglobin

Hemoglobin je globularni protein, prisoten v rdečih krvnih celicah vretenčarjev in v plazmi mnogih nevretenčarjev, katerih funkcija je transport kisika in ogljikovega dioksida.

Zveza kisika in ogljikovega dioksida z encimom se pojavlja na mestu, ki se imenuje skupina heme in je odgovorna za dajanje rdeče barve vretenčarjem v kri..

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je encim, ki je prisoten v večini celic. Vsebuje železo in porfirin.

Ta oksidacijski encim je zelo pomemben za pridobivanje energije. Najdemo ga v mitohondrijski membrani, kjer katalizira prenos elektronov iz citokroma v kisik, kar vodi do nastajanja vode in ATP (energijske molekule)..

Alkoholna dehidrogenaza

Alkoholna dehidrogenaza je encim, ki se nahaja predvsem v jetrih in želodcu. Ta apoenzim katalizira prvi korak v presnovi alkohola; to je oksidacija etanola in drugih alkoholov. Na ta način jih spremeni v acetaldehid.

Njegovo ime označuje mehanizem delovanja v tem procesu: predpona "des" pomeni "ne", "hidro" pa se nanaša na atom vodika. Tako je funkcija alkoholne dehidrogenaze odstraniti vodikov atom iz alkohola.

Piruvat kinaza

Piruvat kinaza je apoenzim, ki katalizira končni korak celičnega procesa razgradnje glukoze (glikoliza)..

Njegova naloga je pospešiti prenos fosfatne skupine iz fosfoenolpiruvata v adenozin difosfat, pri čemer nastane ena molekula piruvata in ena molekula ATP..

Piruvat kinaza ima 4 različne oblike (izoenzime) v različnih tkivih živali, od katerih ima vsaka posebne kinetične lastnosti, ki so potrebne za prilagoditev presnovnim potrebam teh tkiv..

Piruvat karboksilaza

Piruvat karboksilaza je encim, ki katalizira karboksilacijo; to je prenos karboksilne skupine v molekulo piruvata, da se tvori oksaloacetat.

Posebej katalizira v različnih tkivih, na primer: v jetrih in ledvicah pospešuje začetne reakcije za sintezo glukoze, medtem ko v maščobnem tkivu in možganih pospešuje sintezo lipidov iz piruvata..

Sodeluje tudi pri drugih reakcijah, ki so del biosinteze ogljikovih hidratov.

Karboksilaza acetil koencim A

Acetil-CoA karboksilaza je pomemben encim v presnovi maščobnih kislin. To je beljakovina, ki jo najdemo v živalih in rastlinah ter predstavlja več podenot, ki katalizirajo različne reakcije.

Njegova naloga je v bistvu prenesti karboksilno skupino v acetil-CoA in jo pretvoriti v malonil koencim A (malonil-CoA)..

Ima 2 izoobliki, imenovani ACC1 in ACC2, ki se razlikujeta po funkciji in porazdelitvi v tkivih sesalcev.

Monoamin oksidaza

Monoamin oksidaza je encim, ki je prisoten v živčnih tkivih, kjer igra pomembno vlogo pri inaktivaciji določenih nevrotransmiterjev, kot so serotonin, melatonin in epinefrin..

Sodeluje v biokemičnih reakcijah razgradnje različnih monoaminov v možganih. V teh oksidacijskih reakcijah encim uporablja kisik za odstranitev amino skupine iz molekule in proizvaja aldehid (ali keton) in ustrezen amoniak.

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je encim, ki ga najdemo v celicah živali, rastlin in prokariotov. Njegova naloga je spodbujanje pretvorbe laktata v piruvično kislino in obratno.

Ta encim je pomemben za celično dihanje, pri katerem se glukoza, pridobljena iz hrane, razgradi, da pridobi koristno energijo za celice..

Čeprav je v tkivih veliko laktat dehidrogenaze, so vrednosti tega encima v krvi nizke. Vendar, ko pride do poškodbe ali bolezni, se mnoge molekule sproščajo v krvni obtok. Tako je laktat dehidrogenaza pokazatelj nekaterih poškodb in bolezni, kot so srčni napadi, anemija, rak, HIV, med drugim.

Katalaza

Katalaza najdemo v vseh organizmih, ki živijo v prisotnosti kisika. Je encim, ki pospeši reakcijo, pri kateri se vodikov peroksid razgradi v vodi in kisiku. Na ta način preprečuje kopičenje strupenih spojin.

Tako pomaga zaščititi organe in tkiva pred poškodbami, ki jih povzroča peroksid, spojino, ki se stalno proizvaja v številnih presnovnih reakcijah. Pri sesalcih ga najdemo predvsem v jetrih.

Reference

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarna študija o serumskem laktat dehidrogenazo (LDH) -prognostičnem biomarkerju pri raku. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., in Hendrickson, W.A. (1995). Struktura biotinilne domene karboksilaze acetil-koencima A, določena z MAD faziranjem. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. in Strayer, L. (2015). Biokemija (8. izd.). W. H. Freeman in družba.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., in Kissinger, P. (2002). Povezanost koncentracije laktat dehidrogenaze v serumu z izbranimi oportunističnimi okužbami in napredovanjem HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcija karbonske anhidraze v krvi. Narava, 137-38.
  6. Gaweska, H., in Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukture in mehanizem družine monoamin oksidaze. Biomolekularni koncepti, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., in Bamezai, R. N. K. (2010). Človeška piruvat kinaza M2: večnamenska beljakovina. Proteinska znanost, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., & Attwood, P. V. (2008). Struktura, mehanizem in regulacija piruvat karboksilaze. Biokemijski dnevnik, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimi piruvat kinaze. Transakcije biokemičnega društva, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. in Martin, D. (2004). Biologija (7. izd.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktura in funkcija ogljikovih anhidratov. Biokemijski dnevnik, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidaze: gotovost in negotovost. Trenutna medicinska kemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. in Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: življenje na Molekularna raven (5. izd.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ali je višji laktat kazalec tumorskega metastatskega tveganja? Pilotna študija MRS z uporabo hiperpolariziranega13C-piruvata. Akademska radiologija, 21(2), 223-231.