Struktura, tipi in funkcije imunoglobulinov

The imunoglobulini To so molekule, ki tvorijo limfocite B in plazemske celice, ki pomagajo braniti telo. Sestavljeni so iz biomolekule glikoproteina, ki pripada imunskemu sistemu. So eden izmed najbolj bogatih beljakovin krvnega seruma po albuminu.

Antitijelo je drugo ime, ki ga prejemajo imunoglobulini, in se zaradi svojega vedenja v elektroforezi krvnega seruma, ki jih vsebuje, štejejo za globuline. Molekula imunoglobulina je lahko enostavna ali kompleksna, odvisno od tega, ali je njena predstavitev monomer ali je polimerizirana.

Skupna struktura imunoglobulinov je podobna črki "Y". Obstaja pet vrst imunoglobulinov, ki predstavljajo morfološke, funkcionalne in lokacijske razlike v organizmu. Strukturne razlike protiteles niso v obliki, temveč v njihovi sestavi; vsak tip ima poseben cilj.

Imunološki odziv, ki ga spodbujajo imunoglobulini, je zelo specifičen in je zelo kompleksen mehanizem. Spodbuda za njeno izločanje s celicami se aktivira v prisotnosti snovi, ki so tujki organizmu, kot so bakterije. Funkcija imunoglobulina je, da se veže na tuji element in ga izloči.

Imunoglobulini ali protitelesa so lahko prisotni tako v krvi kot v membranski površini organov. Te biomolekule predstavljajo pomembne elemente v obrambnem sistemu človeškega telesa.

Indeks

• 1 Struktura
  • 1.1 Težke verige
  • 1.2 Lahke verige
  • 1.3 Segmenti Fc in Fab
• 2 Vrste
  • 2.1 Imunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Imunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Imunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Imunoglobulin E (IgE)
  • 2.5 Imunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Sprememba vrste
• 3 Funkcije
  • 3.1 Splošne funkcije
  • 3.2 Posebne funkcije
• 4 Reference

Struktura

Struktura protiteles vsebuje aminokisline in ogljikove hidrate, oligosaharide. Prevladujoča prisotnost aminokislin, njihova količina in porazdelitev je tisto, kar določa strukturo imunoglobulina.

Kot vsi proteini imajo imunoglobulini primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno strukturo, ki določa njihov tipičen videz..

Glede na število aminokislin, ki jih predstavljajo, imunoglobulini imata dve vrsti verige: težka veriga in lahka veriga. Poleg tega ima vsaka veriga glede na zaporedje aminokislin v svoji strukturi spremenljivo regijo in konstantno regijo.

Težke verige

Težke verige imunoglobulinov ustrezajo polipeptidnim enotam, sestavljenim iz 440 aminokislinskih sekvenc.

Vsak imunoglobulin ima 2 težki verigi in vsaka od njih ima variabilno regijo in konstantno regijo. Konstantna regija ima 330 aminokislin in zaporedje zaporedja 110 aminokislin.

Struktura težke verige je različna za vsak imunoglobulin. To so skupaj 5 vrst težke verige, ki določajo vrste imunoglobulina.

Tipi težkih verig so označeni z grškimi črkami γ, μ, α, ε, δ za imunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE in IgD..

Konstantno regijo težkih verig ε in μ tvorijo štiri domene, medtem ko imajo tiste, ki ustrezajo α, γ, δ, tri. Torej bo vsaka konstantna regija različna za vsako vrsto imunoglobulina, vendar je skupna imunoglobulinom istega tipa..

Variabilno območje težke verige je tvorjeno z eno samo imunoglobulinsko domeno. Ta regija ima zaporedje 110 aminokislin in bo različna glede na specifičnost protitelesa za antigen.

V konstrukciji težkih verig lahko opazimo kotni ali upognjen šarnir, ki predstavlja fleksibilno območje verige..

Lahke verige

Lahke verige imunoglobulinov so polipeptidi, ki sestojijo iz približno 220 aminokislin. V človeku obstajata dve vrsti lahke verige: kappa (κ) in lambda (λ), slednja s štirimi podtipi. Konstantne in variabilne domene imajo zaporedja po 110 aminokislin.

Protitelo ima lahko dve κ (κκ) lahki verigi ali pa par λ (λλ) verig, vendar ni možno, da ima eno od vsakega tipa istočasno..

Segmenti Fc in Fab

Ker ima vsak imunoglobulin podobno obliko kot "Y", jo lahko razdelimo na dva segmenta. "Spodnji" segment, baza, imenujemo kristalizirna frakcija ali Fc; medtem ko roke "Y" tvorijo Fab, ali frakcija, ki veže antigen. Vsak od teh strukturnih delov imunoglobulina opravlja drugačno funkcijo.

Fc segment

Fc segment ima dve ali tri konstantne domene težkih verig imunoglobulina.

Fc se lahko veže na beljakovine ali specifični receptor v bazofilcih, eozinofilcih ali mastocitih, tako da inducira specifični imunski odziv, ki bo odstranil antigen. Fc ustreza karboksilnemu koncu imunoglobulina.

Segment Fab

Frakcija Fab ali segment protitelesa vsebuje variabilne domene na svojih koncih, poleg konstantnih domen težkih in lahkih verig..

Konstantna domena težke verige se nadaljuje z domenami Fc segmenta, ki tvorijo tečaj. Ustreza amino-terminalnemu koncu imunoglobulina.

Pomembnost segmenta Fab je, da omogoča vezavo z antigeni, tujimi snovmi in potencialno škodljivimi snovmi.

Variabilne domene vsakega imunoglobulina zagotavljajo njihovo specifičnost za dani antigen; ta lastnost omogoča celo uporabo pri diagnosticiranju vnetnih in nalezljivih bolezni.

Vrste

Imunoglobulini, ki so do sedaj znani, imajo specifično težko verigo, ki je konstantna za vsako od teh in razliko drugih.

Obstaja pet vrst težkih verig, ki določajo pet vrst imunoglobulinov, katerih funkcije so različne.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G je najbogatejša sorta. Ima težko gama verigo in je predstavljena v neomolekularni ali monomerni obliki.

IgG je najbolj razširjen tako v krvnem serumu kot v tkivnem prostoru. Minimalne spremembe v aminokislinskem zaporedju njegove težke verige določajo njeno delitev na podtipove: 1, 2, 3 in 4.

Imunoglobulin G ima zaporedje 330 aminokislin v svojem segmentu Fc in molekulsko maso 150.000, od katerih 105.000 ustreza njeni težki verigi.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer, katerega težka veriga je μ. Njegova molekulska masa je visoka, približno 900 000.

Aminokislinsko zaporedje njegove težke verige je 440 v njeni Fc frakciji. Najdemo ga predvsem v krvnem serumu, ki predstavlja 10 do 12% imunoglobulinov. IgM ima samo en podtip.

Imunoglobulin A (IgA)

Ustreza tipu α težke verige in predstavlja 15% celotnih imunoglobulinov. IgA se nahaja v krvi in ​​izločkih, vključno z materinim mlekom, v obliki monomera ali dimera. Molekulska masa tega imunoglobulina je 320.000 in ima dva podtipa: IgA1 in IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E sestavlja težka veriga tipa ε in je v serumu zelo redka, okoli 0,002%.

IgE ima molekulsko maso 200.000 in je prisoten kot monomer predvsem v serumu, nosni sluzi in slini. Prav tako je običajno, da ta imunoglobulin najdemo znotraj bazofilcev in mastocitov.

Imunoglobulin D (IgD)

Težka veriga δ ustreza imunoglobulinu D, ki predstavlja 0,2% celotnih imunoglobulinov. IgD ima molekulsko maso 180.000 in je strukturiran v obliki monomera.

Povezan je z limfociti B, ki so pritrjeni na površino teh limfocitov. Vendar funkcija IgD ni jasna.

Sprememba vrste

Imunoglobulini se lahko spremenijo strukturne spremembe zaradi potrebe po obrambi proti antigenu.

Ta sprememba je posledica funkcije limfocitov B za izdelavo protiteles z lastnostjo adaptivne imunosti. Strukturna sprememba je v konstantni regiji težke verige, ne da bi spremenili spremenljivo regijo.

Sprememba tipa ali razreda lahko povzroči, da IgM preide na IgG ali IgE, in to se pojavi kot odziv, ki ga povzroča interferon gama ali interlevkini IL-4 in IL-5..

Funkcije

Vloga imunoglobulinov v imunskem sistemu je bistvenega pomena za obrambo organizma.

Imunoglobulini so del humoralnega imunskega sistema; to so snovi, ki jih izločajo celice za zaščito pred patogeni ali škodljivimi snovmi. 

Zagotavljajo učinkovito obrambno sredstvo, so učinkoviti, specifični in sistematizirani ter imajo veliko vrednost kot del imunskega sistema. Imajo splošne in posebne funkcije v okviru imunitete:

Splošne funkcije

Protitelesa ali imunoglobulini izpolnjujejo obe neodvisni funkciji in aktivirajo celično posredovane efektorske in sekretorne odgovore.

Vezava antigen-protitelo

Imunoglobulini je funkcija vezanja antigenskih sredstev specifična in selektivna.

Oblikovanje kompleksa antigen-protitelo je glavna funkcija imunoglobulina in je zato imunski odziv, ki lahko ustavi delovanje antigena. Vsako protitelo se lahko veže na dva ali več antigenov hkrati.

Funkcije efektorja

Večino časa kompleks antigen-protitelo služi kot začetek aktiviranja specifičnih celičnih odzivov ali za začetek zaporedja dogodkov, ki določajo izločanje antigena. Dva najpogostejša efektorska odziva sta vezava celic in aktivacija komplementa.

Vezava celic je odvisna od prisotnosti specifičnih receptorjev za Fc segment imunoglobulina, ko je vezana na antigen.

Celice, kot so mastociti, eozinofili, bazofili, limfociti in fagociti imajo te receptorje in zagotavljajo mehanizme za odstranitev antigena..

Aktivacija kaskade komplementa je kompleksen mehanizem, ki vključuje začetek zaporedja, zato je končni rezultat izločanje strupenih snovi, ki odstranjujejo antigene..

Posebne funkcije

Prvič, vsaka vrsta imunoglobulina razvije posebno obrambno funkcijo:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G zagotavlja večino obramb pred antigeni, vključno z bakterijami in virusi.

- IgG aktivira mehanizme, kot so komplement in fagocitoza.

- Konstitucija specifičnega IgG za antigen je trajna.

- Edino protitelo, ki ga mati lahko prenese na otroke med nosečnostjo, je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je protitelo hitrega odziva na škodljive in infekcijske povzročitelje, saj zagotavlja takojšnje ukrepanje, dokler ga ne zamenja IgG.

- To protitelo aktivira celične odzive, vključene v membrano limfocitov, in humoralne odzive kot komplement.

- To je prvi imunoglobulin, ki sintetizira človeško bitje.

Imunoglobulin A

- Deluje kot obrambna pregrada pred patogeni, ki se nahaja na površini sluznice.

- Prisotna je v respiratorni sluznici, prebavnem sistemu, sečilih in tudi v izločkih, kot so slina, nosna sluz in solze..

- Čeprav je njegova aktivacija komplementa nizka, je lahko povezana z lizocimi za odstranjevanje bakterij.

- Prisotnost imunoglobulina D tako v materinem mleku kot tudi v kolostrumu omogoča novorojencu, da ga pridobi med dojenjem.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E zagotavlja močan obrambni mehanizem proti antigenom, ki proizvajajo alergene.

- Interakcija med IgE in alergenom povzroči nastanek vnetnih snovi, ki so odgovorne za simptome alergij, kot so kihanje, kašljanje, koprivnica, povečane solze in sluznica nosu..

- IgE se lahko poveže tudi s površino parazitov s pomočjo njenega Fc segmenta, kar povzroči reakcijo, ki povzroči smrt teh.

Imunoglobulin D

- Monomerna struktura IgD je povezana z limfociti B, ki niso reagirali z antigeni, zato delujejo kot receptorji.

- Funkcija IgD je nejasna.

Reference

1. (s.f.) Medicinska definicija imunoglobulina. Izterjano z medicinenet.com
2. Wikipedija (s.f.). Antitijelo Vzpostavljeno iz en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulini. Izterjana s sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulini in druge molekule celic B. Splošni tečaj imunologije. Izterjal od ugr.es
5. (s.f.) Uvod v imunoglobuline. Vzpostavljeno iz thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomija imunskega sistema. Obnovljeno iz emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobulini: struktura in funkcije. Izterjano iz biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imunoglobulini - struktura in funkcija. Vzpostavljeno iz microbiologybook.org