Značilnosti, funkcije in primeri holoencimov



Ena holoenzim je encim, ki je sestavljen iz beljakovinskega dela, imenovanega apoenzim, kombiniranega z ne-proteinsko molekulo, imenovano kofaktor. Niti apoenzim niti kofaktor nista aktivna, kadar sta ločena; to pomeni, da lahko delujejo, morajo biti povezane.

Holoenzimi so torej kombinirani encimi in posledično katalitično aktivni. Encimi so vrsta biomolekul, katerih funkcija je v bistvu povečati hitrost celičnih reakcij. Nekateri encimi potrebujejo pomoč drugih molekul, imenovanih kofaktorji.

Kofaktorji so dopolnjeni z apoenzimi in tvorijo aktivni holoenzim, ki izvaja katalizo. Ti encimi, ki zahtevajo določen kofaktor, so znani kot konjugirani encimi. Ti imata dve glavni komponenti: kofaktor, ki je lahko kovinski (anorganski) ion ali organska molekula; apoenzim, proteinski del.

Indeks

  • 1 Značilnosti
    • 1.1 Sestavljen iz apoenzimov in kofaktorjev
    • 1.2 Priznavajo različne kofaktorje
    • 1.3 Začasna ali stalna unija
  • 2 Funkcija
  • 3 Primeri pogostih holoenzimov
    • 3.1 RNA polimeraza
    • 3.2 DNA polimeraza
    • 3.3 Ogljikova anhidraza
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 Citokrom oksidaza
    • 3.6 Piruvat kinaza
    • 3.7 Piruvat karboksilaza
    • 3.8 Acetil CoA karboksilaza
    • 3.9 Monoamin oksidaza
    • 3.10 Laktat dehidrogenaza
    • 3.11 Katalaza
  • 4 Reference

Funkcije

Sestavljajo ga apoenzimi in kofaktorji

Apoenzimi so proteinski del kompleksa, kofaktorji pa so lahko ioni ali organske molekule.

Priznavajo različne sofaktorje

Obstaja več vrst kofaktorjev, ki pomagajo oblikovati holoenzime. Nekateri primeri so koencimi in običajni vitamini, na primer: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C t koencim A.

Nekateri kofaktorji s kovinskimi ioni, na primer: baker, železo, cink, kalcij in magnezij. Drugi razred kofaktorjev so tako imenovane protetične skupine.

Začasna ali stalna unija

Kofaktorji se lahko pridružijo apoenzimom z različno intenzivnostjo. V nekaterih primerih je sindikat šibek in začasen, v drugih primerih pa je sindikat tako močan, da je trajen.

V primerih, ko je sindrom začasen, ko je kofaktor odstranjen iz holoenzima, postane spet apoenzim in preneha biti aktiven.

Funkcija

Holoenzim je encim, pripravljen za izvajanje katalitične funkcije; to je, da pospeši nekatere kemijske reakcije, ki nastanejo na različnih področjih.

Funkcije se lahko razlikujejo glede na specifično delovanje holoenzima. Med najpomembnejšimi je DNA polimeraza, katere naloga je zagotoviti pravilno kopiranje DNA.

Primeri skupnih holoenzimov

RNA polimeraza

RNA polimeraza je holoenzim, ki katalizira reakcijo sinteze RNA. Ta holoenzim je potreben za izgradnjo pramenov RNA iz vzorcev DNA, ki delujejo kot predloge med procesom prepisovanja.

Njegova naloga je dodajanje ribonukleotidov na 3-konec rastoče molekule RNA. Pri prokariotih potrebuje RNA polimerazni apoenzim kofaktor, imenovan sigma 70.

DNA polimeraza

DNA polimeraza je tudi holoenzim, ki katalizira reakcijo polimerizacije DNA. Ta encim ima zelo pomembno vlogo za celice, ker je odgovoren za razmnoževanje genetskih informacij.

DNK polimerazi potrebuje pozitivno nabit ion, običajno magnezij, za opravljanje svoje funkcije.

Obstaja več vrst DNA polimeraze: DNA polimeraza III je holoenzim, ki ima dva osrednja encima (Pol III), vsak sestavljen iz treh podenot (α, in θ), drsna sponka, ki ima dve beta podenoti in kompleks fiksacija naboja, ki ima več podenot (δ, τ, γ, ψ in χ).

Ogljikova anhidraza

Ogljikova anhidraza, imenovana tudi karbonatna dehidrataza, spada v družino holoenzimov, ki katalizirajo hitro pretvorbo ogljikovega dioksida (CO2) in vode (H2O) v bikarbonat (H2CO3) in protone (H +)..

Enzim potrebuje cinkov ion (Zn + 2) kot kofaktor za opravljanje njegove funkcije. Reakcija, ki jo katalizira karboanhidraza, je reverzibilna, zato je njena aktivnost pomembna, ker pomaga ohranjati kislinsko-bazično ravnovesje med krvjo in tkivi..

Hemoglobin

Hemoglobin je zelo pomemben holoenzim za transport plinov v živalskih tkivih. Ta beljakovina v rdečih krvnih celicah vsebuje železo (Fe + 2), njegova funkcija pa je prenos kisika iz pljuč na druga področja telesa..

Molekularna struktura hemoglobina je tetramer, kar pomeni, da je sestavljena iz 4 polipeptidnih verig ali podenot..

Vsaka podenota tega holoenzima vsebuje heme skupino in vsaka heme skupina vsebuje železov atom, ki se lahko veže na kisikove molekule. Hemova skupina hemoglobina je njegova protetična skupina, potrebna za njeno katalitično funkcijo.

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je encim, ki sodeluje v procesih pridobivanja energije, ki se izvajajo v mitohondrijih skoraj vseh živih bitij..

To je kompleksen holoenzim, ki zahteva sodelovanje določenih kofaktorjev, železovih in bakrovih ionov, da lahko katalizira reakcijo prenosa elektronov in proizvodnje ATP..

Piruvat kinaza

Piruvat kinaza je še en pomemben holoenzim za vse celice, saj sodeluje v eni od univerzalnih presnovnih poti: glikoliza.

Njegova naloga je, da katalizira prenos fosfatne skupine iz molekule, imenovane fosfoenolpiruvat, v drugo molekulo, imenovano adenozin difosfat, da tvori ATP in piruvat..

Apoenzim zahteva kalijeve (K ') in magnezijeve (Mg + 2) katione kot kofaktorje za tvorbo funkcionalnega holoenzima..

Piruvat karboksilaza

Drug pomemben primer je piruvat karboksilaza, holoenzim, ki katalizira prenos karboksilne skupine v molekulo piruvata. Piruvat se tako pretvori v oksaloacetat, pomemben intermediat v presnovi.

Za funkcionalno delovanje apoenzim piruvat karboksilaze zahteva kofaktor, imenovan biotin.

Acetil CoA karboksilaza

Acetil-CoA karboksilaza je holoenzim, katerega ko-faktor, kot že ime pove, je koencim A.

Ko so apoenzim in koencim A sklopljeni, je holoenzim katalitično aktiven za opravljanje svoje funkcije: prenašanje karboksilne skupine v acetil-CoA za pretvorbo v malonil koencim A (malonil-CoA).

Acetil-CoA opravlja pomembne funkcije v živalskih celicah in rastlinskih celicah.

Monoamin oksidaza

To je pomemben holoenzim v človeškem živčnem sistemu, njegova funkcija je pospeševanje degradacije nekaterih nevrotransmiterjev..

Da je monoamin oksidaza katalitsko aktivna, jo je treba kovalentno vezati na kofaktor, flavin adenin dinukleotid (FAD).

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je pomemben holoenzim za vsa živa bitja, zlasti v tkivih, ki uživajo veliko energije, kot so srce, možgani, jetra, skeletne mišice, pljuča, med drugim..

Ta encim zahteva prisotnost kofaktorja, nikotinamid adenin dinukleotida (NAD), da se katalizira reakcija pretvorbe piruvata v laktat.

Katalaza

Katalaza je pomemben holoenzim pri preprečevanju celične toksičnosti. Njegova naloga je razgradnja vodikovega peroksida, produkta celičnega metabolizma, kisika in vode.

Katalazni apoenzim zahteva aktiviranje dveh kofaktorjev: manganov ion in prostetično skupino HEMO, podobno hemoglobinu..

Reference

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarna študija o serumskem laktat dehidrogenazo (LDH) -prognostičnem biomarkerju pri raku dojk. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., in Hendrickson, W.A. (1995). Struktura biotinilne domene karboksilaze acetil-koencima A, določena z MAD faziranjem. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. in Strayer, L. (2015). Biokemija (8. izd.). W. H. Freeman in družba.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., in Kissinger, P. (2002). Povezanost koncentracije laktat dehidrogenaze v serumu z izbranimi oportunističnimi okužbami in napredovanjem HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcija karbonske anhidraze v krvi. Narava, 137-38.
  6. Gaweska, H., in Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukture in mehanizem družine monoamin oksidaze. Biomolekularni koncepti, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., in Bamezai, R. N. K. (2010). Človeška piruvat kinaza M2: večnamenska beljakovina. Proteinska znanost, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., & Attwood, P. V. (2008). Struktura, mehanizem in regulacija piruvat karboksilaze. Biokemijski dnevnik, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimi piruvat kinaze. Transakcije biokemičnega društva, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. in Martin, D. (2004). Biologija (7. izd.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Struktura in funkcija ogljikovih anhidratov. Biokemijski dnevnik, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidaze: gotovost in negotovost. Trenutna medicinska kemija, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. in Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: življenje na Molekularna raven (5. izd.). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Ali je višji laktat kazalec tumorskega metastatskega tveganja? Pilotna študija MRS z uporabo hiperpolariziranega13C-piruvata. Akademska radiologija, 21(2), 223-231.